Alles Folgende betrifft Selank. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Stand 2026-06-30. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
N-Acylglucosamin-2-Epimerase ist ein Enzym, das beim Menschen durch das RENBP-Gen codiert wird. Das Genprodukt hemmt die Renin-Aktivität durch Bildung eines Dimers mit Renin – ein Komplex, der als Renin mit hoher molarer Masse bekannt ist. Das codierte Protein enthält eine Leucin-Zipper-Domäne, die essenziell für die Dimerisation mit Renin ist. Das Genprodukt kann die Umwandlung von N-Acetylglucosamin zu N-Acetylmannosamin katalysieren, was kennzeichnend für eine GlcNAc-2-Epimerase ist. Transkriptvarianten, die alternative Promotoren verwenden, wurden bereits in der Literatur näher beschrieben.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == H. Inoue, S. Takahashi, K. Fukui, Y. Miyake: Genetic and molecular properties of human and rat renin-binding proteins with reference to the function of the leucine zipper motif. In: J Biochem. 110. Jahrgang, Nr. 4, 1992, S. 493–500, PMID 1723410 (englisch). S. Takahashi, R. Miura, Y. Miyake: A study on renin binding protein (RnBP) in the human kidney. In: J. Biochem. 97. Jahrgang, Nr. 2, 1985, S. 671–7, PMID 3924907 (englisch). K. Murakami, S. Hirose, S. Chino et al.: Properties of renin-binding protein. In: Clinical and Experimental Hypertension. Part A, Theory and practice. 4. Jahrgang, Nr. 11–12, 1983, S. 2073–81, doi:10.3109/10641968209062372, PMID 6756682 (englisch). S. Faranda, A. Frattini, P. Vezzoni: The human genes encoding renin-binding protein and host cell factor are closely linked in Xq28 and transcribed in the same direction. In: Gene. 155. Jahrgang, Nr. 2, 1995, S. 237–9, doi:10.1016/0378-1119(94)00810-F, PMID 7721097 (englisch). A. M. van den Ouweland, M. Verdijk, P. Kiochis et al.: The human renin-binding protein gene (RENBP) maps in Xq28. In: Genomics. 21. Jahrgang, Nr. 1, 1994, S. 279–81, doi:10.1006/geno.1994.1259, PMID 8088804 (englisch). A. Knöll, H. Schunkert, K. Reichwald et al.: Human renin binding protein: complete genomic sequence and association of an intronic T/C polymorphism with the prorenin level in males. In: Hum. Mol. Genet. 6. Jahrgang, Nr. 9, 1998, S. 1527–34, doi:10.1093/hmg/6.9.1527, PMID 9285790 (englisch). V. Brenner, G. Nyakatura, A. Rosenthal, M.
Quellen: de.wikipedia.org
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Quellen: de.wikipedia.org
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Quellen: de.wikipedia.org
== Geschichte == Natto wird in Japan schon seit etwa 1000 Jahren verzehrt. Es wird hergestellt, indem Sojabohnen einem Fermentationsprozess unterzogen werden, durch den sie sich in ihrer Konsistenz und dem Geschmack deutlich verändern. Dabei produzieren Bakterien das Enzym Nattokinase, um die Sojabohnen zu verdauen. Bei anderen Sojaprodukten werden ebenfalls Enzyme verwendet, jedoch konnte die Nattokinase ausschließlich in Natto gefunden werden.
Quellen: de.wikipedia.org
== Eigenschaften == Der japanische Forscher Hiroyuki Sumi beschrieb das Protein erstmals 1987. Es handelt sich bei dem Enzym nicht um eine Kinase, sondern vielmehr eine Serinprotease der Subtilisin-Gruppe mit starker fibrinolytischer Aktivität. Das Protein besteht aus 362 Aminosäuren.
Quellen: de.wikipedia.org
== Herstellung und Verwendung == Es gibt drei große Produzenten von Nattokinase weltweit. Dies sind Contek Life Science, Daiwa Pharmaceutical, und die Japanese Nattokinase Association, welche von der Japan Bio Science Laboratory organisiert wird. Nattokinase wird heute sowohl rekombinant als auch aus Bakterienkulturen extrahiert. So kann das Enzym zur Lebensmittelproduktion verwendet werden, ohne die gewünschten Speisen mit Bakterien versetzen zu müssen oder den umständlicheren Weg der Extraktion aus fertigem Natto zu wählen.
Quellen: de.wikipedia.org
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